Influence of Epinephrine Infusion and Transportation Before Slaughter on Proteases Activity in Rabbit Muscles

Document Type: Full Article


1 Department of Agricultural Biotechnology, University of Agricultural Science and Natural Sources of Gorgan, Gorgan, I.R. Iran

2 Department of Agricultural Biotechnology, University of Pual Sabateir (UPS), Toulouse, France


The objective of the present study was to determine if modifications would occur due to epinephrine perfusion and simulating stressful situations (2 µg/ kg/ min, an animal)and transportation,causing change of the values of extractable protein concentrations, SDS PAGE profiles and the calpain calpastatin complex in silver rabbit longissimus muscles resulting in consequent changes in meat tenderness. Approximately 60 standard rabbits, 70 days of age, were weighed and randomly assigned to epinephrine and transport  treatments along with their controls at 3 times: immediately after slaughter (time 0), 24 hr and 7 days post mortem. The results showed there was a significant (p<0.05) lower value of extractable protein concentrations for treatments in control samples than the stress treated ones after 7 days of storage. Also, the comparison of SDS PAGE profiles at times 0 and seven days exhibited several differences due to the origin of the samples, especially around 30 KD, the intensity of the band is similar in all samples at time 0 while it decreases after seven days of storage in all samples except for those from the epinephrine treatment. On the contrary, after seven days of storage, the results indicated that dot blots against calpain were lower in the epinephrine samples while they were the highest in control treatments. Transport samples had an intermediate position. The results showed that epinephrine infusion and transport certainly modified muscular protein degradation. Therefore, variability in the rate of meat tenderization may arise as a result of stress induced activity or suppression of key proteolytic enzymes involved in myofibrillar protein turnover. Those alterations are due to modifications of the calpain calpastatin complex. The decrease in protein degradation was due to a decrease in calpain concentration.


Main Subjects

Article Title [Persian]

اثر تزریق اپی نفرین و تنش حمل و نقل قبل از کشتار روی فعالیت پروتئاز در ماهیچه خرگوش

Authors [Persian]

  • احد یامچی 1
  • مژگان سلمانیان 2
1 گروه بیوتکنولوژِی کشاورزی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، جمهوری اسلامی ایران
2 دانشگاه UPS-Toulouse فرانسه
Abstract [Persian]

هدف از این مطالعه تعیین تاثیر تنش تغییرات پس از تزریق اپی نفرین و تنش حمل و نقل برمیزان غلظت پروتئین استخراج شده از بافت های تحت تنش با نمونه های کنترل و همچنین مقایسه نتایج حاصل از الکتروفورز پروتئینها و  کمپلکس کالپائین-کالپاستاتین در ماهیچه خرگوش سیلور است. حدود ۶۰ خرگوش در سن ۷۰ روزگی پس از وزن کشی بصورت تصادفی به دو تیمار اپی نفرین و حمل و نقل و کنترل های آنها در ۳ زمان، صفر، ۲٤ ساعت و ۷روز پس از کشتار تقسیم شدند. نتایج نشان داد که کاهش معنی داری در میزان غلظت پروتئین استخراج شده در نمونه های کنترل نسبت به نمونه های تحت تنش ۷روز پس از کشتار وجود داشت. همچنین مقایسات SDS-PAGE  زمان صفر و ۷ روز پس از کشتار اختلافاتی را نشان دادند. خصوصا باند KD۳۰ که در همه نمونه ها در زمان صفر مشابه بود. درحالیکه این غلظت ۷ روز پس از کشتار در همه نمونه ها بجز تیمار اپی نفرین کاهش یافت. از طرف دیگر ۷ روز پس از کشتار نتایج لکه گذاری بر علیه کالپائین در تیمار اپی نفرین پائین ترین و در نمونه های کنترل بالاترین را نشان دادند و تیمار حمل و نقل در موقعیت حد واسط بود. پس مقایسه میزان غلظت پروتئین استخراج شده از بافت های  تحت استرس با نمونه های کنترل و همچنین مقایسه نتایج حاصل از الکتروفورز پروتئین های لکه گذاری و وسترن بلاتینگ برروی تجزیه پروتئینهای ماهیچه ای تاثیر معنی داری در تردی گوشت دارند. این تغییرپذیری در تردی گوشت بوسیله تنش ها به دلیل افزایش یا کاهش در آنزیم های کلیدی پروتئولتیک (از جمله تغییر در کمپلکس کالپائین-کالپاستاتین) درگیر درتغییر پروتئین میوفیبریلار است. همچنین ما در این تحقیق نشان دادیم که کاهش در میزان تجزیه پروتئین ناشی از کاهش در غلظت کالپائین می باشد.

Keywords [Persian]

  • اپی نفرین
  • تردی گوشت
  • حمل و نقل
  • کالپاستاتین
  • هضم پروتئین کالپائین